Cient\u00edficos espa\u00f1oles y japoneses han descubierto el mecanismo por el que se adhieren a los pulmones las bacterias que causan el 40 % de las neumon\u00edas at\u00edpicas, lo que les ha permitido dise\u00f1ar anticuerpos que disminuyen esta capacidad de adhesi\u00f3n y abre la puerta a desarrollar nuevas terapias y vacunas contra este pat\u00f3geno.<\/p>\n
Un equipo de investigadores liderados por David Aparicio, del Instituto de Biolog\u00eda Molecular de Barcelona (IBMB-CSIC), y Makoto Miyata, del Institute for Natural Science and Technology de la Universidad de Osaka, ha logrado determinar la estructura tridimensional de las prote\u00ednas mediante la que la bacteria Mycoplasma pneumoniae se adhiere a las c\u00e9lulas humanas e inicia la infecci\u00f3n.<\/p>\n
En la investigaci\u00f3n, que public\u00f3 la revista ‘Nature Communications’, tambi\u00e9n han participado investigadores del Hospital Parc Taul\u00ed de Sabadell, del Hospital Vall d\u2019Hebron de Barcelona y del Centro de Regulaci\u00f3n Gen\u00f3mica (CRG).<\/p>\n
Mycoplasma pneumoniae es un pat\u00f3geno humano causante de hasta el 40 % de las neumon\u00edas primarias at\u00edpicas, un tipo de infecciones respiratorias que pueden derivar en complicaciones graves.<\/p>\n
De hecho, se estima que en el 25 % de los casos, los s\u00edntomas pueden extenderse fuera de los pulmones y provocar efectos neurol\u00f3gicos, hep\u00e1ticos o card\u00edacos.<\/p>\n
El trabajo, que tiene como primer autor a David Vizarraga, investigador predoctoral del IBMB-CSIC, permitir\u00e1 desarrollar nuevas estrategias terap\u00e9uticas basadas en el bloqueo de la adhesi\u00f3n, un mecanismo que ya era conocido, pero que nunca se hab\u00eda logrado determinar la estructura de las prote\u00ednas implicadas en este proceso.<\/p>\n
Se sab\u00eda, por ejemplo, que la bacteria se adhiere a unos receptores celulares que se conocen gen\u00e9ricamente con el nombre de \u00e1cidos si\u00e1licos, unos receptores que son usados por otros pat\u00f3genos importantes para unirse a las c\u00e9lulas, como la bacteria Mycoplasma genitalium o como el virus de la gripe.<\/p>\n
En el Instituto de Biologia Molecular de Barcelona del CSIC han obtenido cristales que conten\u00edan las prote\u00ednas P1 y P40\/P90 unidas a \u00e1cidos si\u00e1licos y los han analizado con Rayos-X, en la l\u00ednea Xaloc del Sincrot\u00f3n ALBA, lo que ha permitido visualizar la estructura tridimensional de estas prote\u00ednas.<\/p>\n
Esto se ha complementado con las observaciones obtenidas en la Universidad de Osaka mediante Crio-Microscop\u00eda Electr\u00f3nica.<\/p>\n
\u00abHemos visto que el lugar de uni\u00f3n para los \u00e1cidos si\u00e1licos est\u00e1n en P40\/P90 y no en la prote\u00edna P1, como se pensaba antes, y hemos identificado dos partes bien diferenciadas en la prote\u00edna P1, una con una elevada variabilidad gen\u00e9tica y cl\u00ednica (en la regi\u00f3n N-terminal) y otra mucho m\u00e1s conservada (en el extremo C-terminal)\u00bb, detall\u00f3 Aparicio.<\/p>\n
\u00abEsta informaci\u00f3n nos ha servido para dise\u00f1ar anticuerpos que se unan a la parte m\u00e1s conservada de la prote\u00edna a fin de bloquear la adhesi\u00f3n de la bacteria a las c\u00e9lulas humanas\u00bb, a\u00f1adi\u00f3 Vizarraga.<\/p>\n
Seg\u00fan el investigador del Hospital Parc Taul\u00ed, \u00d3scar Quijada, \u00abensayos con pacientes infectados por Mycoplasma pneumoniae revelan que el extremo C-terminal de la prote\u00edna P1 genera una respuesta inmunitaria potente y a largo plazo, caracter\u00edsticas que lo convierten en un candidato ideal para el desarrollo de vacunas\u00bb.<\/p>\n
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Fuente:\u00a0 EFE<\/p>\n
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